प्रोटिओसोमस

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 एक प्रोटीसॉम का कार्टून प्रतिनिधित्व। इसकी सक्रिय साइटें ट्यूब (नीला) के अंदर आश्रय होती हैं। कैप्स (लाल, 11 एस नियामक कणों) इस छोर पर विनाश चैंबर में प्रवेश को विनियमित करते हैं, जहां प्रोटीन अपमानित होता है।
उपरोक्त प्रोटिओसोम का शीर्ष दृश्य

 प्रोटिओसोमस सभी यूकेरियोट्स और आर्चिया और कुछ बैक्टीरिया में प्रोटीन कॉम्प्लेक्स हैं। यूकेरियोट्स में, प्रोटिओसोमस न्यूक्लियस और साइटोप्लाज्म में स्थित हैं। [१]  प्रोटिओसोम का मुख्य कार्य प्रोटीलाइज़िस द्वारा अनावश्यक या क्षतिग्रस्त प्रोटीन को अवक्रमित करना है,  जो पेप्टाइड बांड टूटने वाली एक रासायनिक प्रतिक्रिया है। ऐसी प्रतिक्रियाओं में मदद करने वाले एंजाइमों को प्रोटीज़ कहा जाता है।  प्रोटिओसोमस एक प्रमुख तंत्र का हिस्सा हैं जिसके द्वारा कोशिकाओं को विशेष प्रोटीनों की एकाग्रता को विनियमित करने और मिसफॉल्टेड प्रोटीन को अवक्रमित करता है। अवक्रमिता की प्रक्रिया में लगभग सात से आठ अमीनो एसिड की पेप्टाइड्स पैदा होती है, जो बाद में कम अमीनो एसिड अनुक्रमों में अवक्रमित किया जा सकता है और नए प्रोटीन को संश्लेषण में इस्तेमाल किया जा सकता है। [२] युबिक्यूटिन नामक एक छोटी प्रोटीन, प्रोटीन को गिरावट के लिए टैग करता है। टैगिंग प्रतिक्रिया युबिक्यूटिन लाईगेसिस नामक एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित होती है।  एक बार प्रोटीन को एक युबिक्यूटिन अणु के साथ टैग किया जाना, अतिरिक्त युबिक्यूटिन अणुओं को संलग्न करने के लिए अन्य लाईगेसिस के लिए एक संकेत है।  नतीजा एक पॉलीब्यूविटीन श्रृंखला है जो प्रोटीसॉम द्वारा बाध्य है, जो टैग प्रोटीन को अवक्रमित करने मैं सक्ष्म है। [२]

[1]

खोज[संपादित करें]

संरचना और संगठन[संपादित करें]

 एक तरफ से देखा गया प्रोटिओसोम २० एस कोर कण का एक योजनाबद्ध आरेख। बाहरी दो अंगूठियां बनाने वाले α सबुनेट को हरे रंग में दिखाया गया है, और β सबुनेट्स जो आंतरिक दो अंगूठी बनाते हैं उन्हें नीले रंग में दिखाया गया हैं।

२० एस कोर कण[संपादित करें]

१९ ऐस नियामक कण[संपादित करें]

२६ एस प्रोटिओसोम का कार्टून प्रतिनिधित्व। [२७]

१९ ऐस का गठनात्मक परिवर्तन [संपादित करें]

 २६ एस प्रोटैसोम के तीन अलग-अलग गठनात्मक अवस्थायें। [३०]  इन अवस्थाओं को सब्सट्रेट की भर्ती के लिए जिम्मेदार माना जाता है, इसकी अपरिवर्तनीय प्रतिबद्धता और अंततः प्रसंस्करण और मूल कण में स्थानान्तरण, जहां गिरावट होती है।

१९ एस द्वारा २० एस का विनियमन[संपादित करें]

11S नियामक कण[संपादित करें]

असेंबली[संपादित करें]

प्रोटीन की गिरावट की प्रक्रिया[संपादित करें]

युबिक्यूटनेशन और लक्ष्यीकरण[संपादित करें]

युबिक्यूटनेशन मार्ग

खोलना और स्थानान्तरण[संपादित करें]

 सक्रिय साइटों के स्थानों को दर्शाते हुए प्रोटेसाम २० एस कोर कण का कटवे दृश्य।  α सबुनेट्स को हरे रंग के गोले के रूप में दर्शाया गया है और β सबुनेट्स को अलग-अलग पॉलिप्प्टाइड श्रृंखला द्वारा रंगीन प्रोटीन बैकबोन्स से।  छोटे गुलाबी क्षेत्र प्रत्येक उप-भाग में सक्रिय साइट थ्रेऑनिन अवशेष के स्थान का प्रतिनिधित्व कर रहे हैं। हल्के नीले रासायनिक संरचनाएं बाध्यकारी अवरोधक बोर्टेज़ोमिब हैं, जो सक्रिय साइट्स से जुड़ा है।

प्रोटियोलिसिस[संपादित करें]

यूबिक्वीटिन-स्वतंत्र गिरावट[संपादित करें]

विकास[संपादित करें]

 ई. कोलाई से एचएसएलवी (नीला) और एचएसएलयू (लाल) के इकट्ठे परिसर।  यह हीट शॉक प्रोटीन का सम्मिश्र, आधुनिक प्रोटीसॉम के पूर्वजों के समान माना जाता है।

कोशिका चक्र नियंत्रण[संपादित करें]

पौधे की वृद्धि का नियमन[संपादित करें]

एपोपटोसिस[संपादित करें]

सेलुलर तनाव की प्रतिक्रिया[संपादित करें]

प्रतिरक्षा प्रणाली में भूमिका[संपादित करें]

प्रोटिआसोम के अवरोधक[संपादित करें]

बोर्टेज़ोमिब की रासायनिक संरचना ( एमजी१३२ का बोरोनेटेड रूप), प्रोटिआसोम अवरोधक जो कीमोथेरेपी मैं इस्तेमाल किया है, जो  विशेष रूप से मलटीपल मायलोमा के खिलाफ प्रभावी है।
बोर्टेज़ोमिब एक यीस्ट प्रोटीओसोम के मुख्य कण से जुड़ा हुआ है।  बोर्टेज़ोमिब अणु परमाणु प्रकार (कार्बन = गुलाबी, नाइट्रोजन = नीला, ऑक्सीजन = लाल, बोरान = पीला) द्वारा रंगीन केंद्र में है, जो स्थानीय प्रोटीन की सतह से घिरा हुआ है। नीली पैच उत्प्रेरक थ्रेऑनिन अवशेष है जिसका गतिविधि बोर्टेज़ोमिब की उपस्थिति से अवरुद्ध है।

नैदानिक महत्व[संपादित करें]

यह भी देखें[संपादित करें]

संदर्भ[संपादित करें]

  1. Nassif, Nicholas D.; Cambray, Samantha E.; Kraut, Daniel A. (May 2014). "Slipping up: Partial substrate degradation by ATP-dependent proteases". IUBMB Life 66 (5): 309–317. doi:10.1002/iub.1271. http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/iub.1271/abstract. अभिगमन तिथि: 15 April 2016.